Классификация ферментов

Реферат

находятся во всех живых клетках и составляют большую часть всех их белков. Самые разнообразные химические превращения, составляющие обмен веществ, ускоряются во многие миллионы раз. Наиболее важным свойством белков является их каталитическая активность, которая тесно связана с характеристиками их структуры.

1. Классификация и номенклатура ферментов

Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам и принятой в 1961 году., все ферменты разделяют на шесть классов в соответствии с характером катализируемых ими реакций. Классы делятся на подклассыhttp://nsportal.ru/vuz/khimicheskie-nauki/library/osnovy-biokhimii-0 — _ftn10, а последние — на подподклассы или группы, внутри которых ферментам присвоен порядковый номер. Каждый фермент имеет свой индивидуальный четырехзначный шифр. Например, шифр фермента глюкозооксидазы КФ. 1.1.3.4, т. е. она относится к первому классу, первому подклассу внутри этого класса и к третьему подподклассу, где имеет порядковый номер 4. Деление на классы осуществляется следующим образом: фермент белок водород

  • Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.
  • Трансферазы. Катализируют реакции переноса группировок с одного соединения на другое: XR+ Z>X+ RZ.
  • Гидролазы. Ускоряют гидролитическое расщепление веществ: XY+H20 = XOH+ YH.
  • Лиазы. Катализирует реакции негидролитического расщепления с образованием двойной связи или реакции присоединения двойной связи.
  • Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации соединений.
  • Лигазы (синтетазы).

    Ускорьте реакции синтеза, используя энергию высокоэнергетических соединений.

Рациональные или систематические названия ферментов, предложенные Международной комиссией, включают названия субстратов и характер катализируемых реакций. Рациональные названия довольно громоздки, поэтому за ферментами сохраняются и рабочие (тривиальные) названия. Например, фермент, катализирующий реакцию: АТФ + гексоза = гексозо-6-фосфат + АДФ, имеет рабочее название гексокиназа, а рациональное АТФ : D-гексоза 6-фосфотрансфераза (названия субстратов в двухсубстратных реакциях указывают через двоеточие).

Если фермент катализирует реакцию, в которой одновременно происходят два превращения, второе превращение указывается в скобках в названии фермента. Реакцию D-аспартат + Н20 + 02= оксалоацетат + NH3+ Н2Окатализирует D-аспартат: кислород оксидоредуктаза (дезаминирующая).

4 стр., 1808 слов

Витамины,ферменты и гормоны

... фермента, приводя при слишком высоких значениях к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции ... факторам и инфекционным заболеваниям, способствуют обезвреживанию и выведению токсических веществ и т.д. Гормоны - ... и др.) В разных изданиях применяются два понятия : "ферменты" и " энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и ...

2. Оксидоредуктазы

Систематическое название этого класса ферментов по следующей схеме: донор водорода: акцептор оксидоредуктазы. Оксидоредуктазы, которые катализируют перенос водорода, носят банальное название дегидрогеназа: R’H2 + R «= R» H2 + R’. В случаях, когда донор водорода четко не идентифицирован, используется термин редуктаза. Если O2 действует как акцептор водорода, то ферменты, катализирующие эти реакции, носят банальное название оксидазы. Реакции прямого присоединения кислорода к субстрату катализируются оксигеназами. Термин пероксидаза относится к тем ферментам, которые используют H2O2 в качестве поглотителя водорода.

Общая схема ферментов катализирующих реакции окисления — восстановления может быть представлена так:

Окисление протекает как процесс отнятия атомов (Н) от субстрата, а восстановление — как присоединение атомов (Н) к акцептору.

Акцептор- А, субстрат — В.

Оксидоредуктазы подразделяют на 17 подклассов (в зависимости от природы доноров водорода, в основу деления на подклассы, положен химизм акцептора водорода):

  • Ферменты, действующие на СН—ОН-группу доноров. Примером фермента этого подкласса является алкогольдегидрогеназа. Сюда же относятся ЛДГ, МДГ, фосфоглюконатдегидрогеназа (декарбоксилирующая) и другие.
  • Ферменты, окисляющие альдегидную или кетонную группу доноров.
  • Ферменты действуют на СН—NН2-группу доноров. Этот подкласс включает ферменты, катализирующие окислительное дезаминирование аминокислот.
  • Ферменты окисляют восстановленные НАД и НАДФ, в основном флавопротеины.
  • Ферменты, которые действуют на дифенолы и родственные соединения в качестве доноров.

К этому подклассу принадлежит, в частности, аскорбатоксидаза.

  • Ферменты, действующие на пероксид водорода в качестве акцептора (каталаза, пероксидаза).

  • Ферменты, действующие на отдельные доноры с присоединением к ним кислорода (оксигеназы).

Характерной особенностью деятельности оксидоредуктаз в живой клетке является их способность образовывать системы в которых осуществляется многоступенчатый перенос атомов водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору, которым является, как правило, кислород, так что в результате образуется вода.

Те оксидоредуктазы, которые переносят атомы н или электроны непосредственно на кислородные атомы, называются аэробными дегидрогеназами или оксидазами, а те оксидоредуктазы которые переносят атомы Н и электроны от одного компонента окислительной цепи фермента к другому без передачи их на кислородные атомы, называются анаэробными дегидрогеназами.

A. Анаэробные дегидрогеназы. , строение и механизм окисления — восстановления.

или никатинамидадениндинуклеотид

Более половины известных в настоящее время оксидоредуктаз содержат в виде кофермента. Комбинация с тем или иным специфическим белком и, таким образом, образование двухкомпонентного фермента, сокращенно пиридинового белка, резко улучшает его способность к никотинамидному ядру. В результате пиридинпротениы способны отнимать от субстратов (спирты, альдегиды, дикарбоновые кислоты и тд) атомы Н в виде гидрид — ионов () и протонов (), окисляя, таким образом, указанные соединения. Все пиридиновые белки являются анаэробными дегидрогеназами; они не переносят атомы H, удаленные с субстрата, на кислород, но отправляют их следующему ферменту в окислительной цепи.

12 стр., 5504 слов

Ферменты в организме ребенка виды классификация

... в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве. Абсолютная специфичность Хорошим примером фермента ... изоферментами. Такие ферменты довольно широко распространены в организме, и их выявление имеет большое значение в медицине. ... я знал о ферментах. Я решил пополнить свои знания и поэтому взял реферат по ферментам. ИСТОРИЯ ОТКРЫТИЯ. ...

Рассмотрим процесс окисления — восстановления на примере одного из пиридиновых белков — алкогольдегидрогеназы из печени животных. Это белок с М=73000, состоящий из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу и атом Zn. В процессе удаления атомов H из спирта образуется тройной комплекс апофермент-кофермент-субстрат, который сохраняется . Непосредственно к никотинамидадениндинуклеотиду от молекулы спирта переходит один атом Н в виде гидридного иона (), т.е атома Н, несущего дополнительный электрон. Второй атом Н отнимаемый от молекулы спирта, наоборот, теряет электрон, превращаясь в протон (), и поступает в реакционную среду.

Уравнение реакции окисления спирта при участии :

Механизм действия алкогольдегидрогеназы:

В любом случае получает два электрона за счет присоединения гидридного иона ().

Кроме пиридинферменты содержат в качестве кофермента никтотинамидадениндинуклеотидфосфат или . Этот кофермент является производным, в котором водородная группа ОН — 2-го атома углерода аденоскин рибозы заменена на фосфатный остаток.

B. Аэробные дегидрогеназы. ФАД, строение и механизм окисления — восстановления.

Ферменты, катализирующие удаление водорода из субстрата, могут использовать в качестве акцептора водорода не только кислород, но и искусственные акцепторы, такие как метиленовый синий.

Эти дегидрогеназы являются флавопротеинами, а продуктом реакции, которую они катализируют, является перекись водорода, а не вода.

Флавопротеины включают фермент, который несет фосфорилированный витамин в качестве активной группы . Окисленная форма этого флавопротеина (М=52000) окрашена. Каждая молекула фермента несет молекулу рибофлавинфосфата(или флавинмононуклеотида ФМН), способного принимать и отдавать два атома Н по атомам изоаллоксазинового кольца:

Другим коферментом в флавопротеинах является флавинадениндинуклеотид (ФАД):

FMN и FAD, комбинируясь с различными апоферментами, дают около тридцати флавопротеинов, различных специфичностей по отношению к субстратам.

Основная функция флавопротеинов — перенос электронов от остановленных пиридиновых белков к другим компонентам окислительно-восстановительной цепи. Однако некоторые флавопротеины, особенно те, которые содержат FAD в качестве кофермента, способны удалять атом водорода непосредственно из субстрата.

В качестве коферментов оксидаз D- и L-аминокислот восстановленные FAD и FMN могут напрямую взаимодействовать с молекулярным кислородом с образованием перекиси водорода.

C. Оксидазы.

Они катализируют удаление водорода из субстрата, используя только кислород в качестве акцептора водорода.

Оксидазы содержат медь, продуктом реакции является вода. Широко распространена в растительных животных тканях цитохромоксидаза (цитохром аа3).

6 стр., 2738 слов

Органолептические методы оценки показателей качества

... продуктов (например, вина, чая и т.д.) методы органолептических исследований имеют основополагающее значение для оценки их качества, особенно для определения их вкуса и аромата. Стандартные ... 2. Контролировать качество продукции в процессе производства. 3. Оцените качество товара на рынке. 1.2. Краткие физиологические и физико-химические основы органолептики. В органолептических исследованиях, как ...

Она завершает цепь цитохромов в цитохромной цепи.

Аскорбиноксидаза имеет строгую субстратную специфичность и окисляет 1-аскорбиновую кислоту, превращая ее в дегидроформ. Как переносчик водорода аскорбиновая кислота тесно связана со всей системой ферментов, участвующих в дыхательных процессах.

Полифенолоксидаза и аскорбиноксидаза участвуют в окислительных процессах на завершающей стадии дыхания, замещая цитохромы.

Полифенолоксидазы окисляют полифенолы до хинонов. Хиноны в свою очередь могут окислять другие вещества.

Каталаза — фермент, который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксид водорода на воду и молекулярный кислород (2H2O2 > 2H2O + O2), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах.

Пероксидаза — фермент, катализирующий восстановление перекиси водорода до воды с участием восстановителя-Н2А + Н2О2 —>? А + 2 Н20. Пероксидаза встречается вместе с каталазой у большинства аэробных организмов.

3. Трансферазы

К этому классу относятся ферменты, ускоряющие перенос функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из самых крупных классов — он содержит около 500 отдельных ферментов.

Системное название этого класса ферментов образовано следующим образом: донор: акцептор — транспортируемая группа — трансфераза. Всего выделено восемь подклассов (деление на подклассы идет по химизму переносимых групп):Переносят одноуглеродные остатки: метальные, оксиметильные, формильные, карбоксильные и др. Пример: метилтрансферазы, катализирующие перенос метальных групп.

— Переносят альдегидные и кетонные остатки. Сюда относятся ферменты: транскетолаза (переносит 2-углеродный фрагмент) и трансальдолаза (переносит 3-углеродный фрагмент).

Эти ферменты участвуют в дыхательном цикле пентозы, фотосинтетическом цикле Кальвина.

— Ацилтрансферазы — переносчики кислотных радикалов. В этот подкласс входит большое количество ферментов — переносчиков ацетильных остатков из ацетил-КоА, такие ферменты имеют банальное название ацетилтрансфераза, они участвуют, например, в синтезе ацетилглюкозамина, ацетилхолина.

— Гликозилтрансферазы — переносчики гликозильных остатков, например, ферменты, участвующие в синтезе полисахаридов и имеющие в качестве небелковой части нуклеозиддифосфатсахар (НДФС).

Фосфоролитическое расщепление нуклеозидов также происходит с участием этих ферментов.

  • Переносят группы, содержащие азот. Этот подкласс включает важнейшие ферменты азотистого обмена: аминотрансферазы.

— Переносят группы, содержащие фосфор (фосфотрансфера-зы).

Эти ферменты переносят фосфатный остаток от АТФ на различные акцепторы, пирофосфатный остаток (пирофосфотрансферазы), а также более сложные группировки, содержащие фосфатный остаток (нуклеотидилтрансферазы и др.).

  • Переносят группы, содержащие серу. В этот подкласс входят, в частности, КоА-трансферазы.

В зависимости от характера переносимых группировок различают фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы, трансферазы, и др.

4 стр., 1666 слов

Идеализация и характеристика референтных групп

... личности, хотя каждая из них имеет свое собственное содержание. 4. Идентификация референтных групп целевого сегмента рынка. Одним из основных направлений маркетинговой деятельности является сегментация рынка, ... на самом верху. В таком обществе сближение с референтной группой потенциально реально. Связь индивида с референтными группами часто является неустойчивой, подвижной, расплывчатой. Это значит, ...

3.1 Фосфотрансферазы

Сюда входят ферменты, ускоряющие реакцию переноса фосфорной кислоты. Эта реакция важна для жизнедеятельности организма, обеспечивая преобразование ряда органических соединений в фосфорные эфиры, которые обладают повышенной химической активностью и легче вступают в последующие реакции. Передача фосфатных групп идет на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие, фосфатсодержащие и другие группы некоторых соединений.

Донором фосфатных остатков является чаще всего АТФ. К фосфотрансферазам относится, например, гексокиназа — фермент, ускорющий перенос остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ к глюкозе:

Гексокиназа присутствует повсеместно; гексокиназа дрожжей особенно хорошо изучена.

В последнее время особое внимание уделяется изучению фосфотрансфераз, обеспечивающих перенос фосфатного остатка на ser, tre, tyr, lys и gis радикалы определенного числа белков, так что биологическая активность последних резко меняется.

3.2 Аминотрансферазы

Эти ферменты ускоряют реакцию трансаминирования аминокислот кетокислотами и очень важны для биосинтеза аминокислот. Аминотрансферазы двухкомпонентны: их простетическая группа во всех случаях представляет собой пиридоксальфосфат, ковалентно связанный с апоферментом через его альдегидную группу и ионную связь через остаток фосфорной кислоты.

3.3 Пиридоксальфосфат

Механизм действия пиридокасальфосфата:

На первом этапе ферментативного катализа эстетическая группа фермента взаимодействует с аминокислотой, подвергнутой трансаминированию. Реакция идет по аминогруппе аминокислоты и альдегидной группе остатка пиридоксальфосфата:

На второй стадии происходит преобразование субстрата, выражающееся в таутомерной перегруппировке, что приводит к образованию комплекса [E·S]:

Эта перегруппировка осуществляется с участием имидазолсодержащих радикалов остатков гис входящих в состав каталитического центра ферментов:

В результате последующего гидролиза освобождаются кетокислота и фермент в виде пиридоксаминофермента:

Далее между пиридлксаминоферментом и другой кетокислотой вновь возникает фермент субстратный комплекс:

Субстрат в нем вновь подвергается преобразованию за счет таутомерного превращения:

Полученное соединение гидролизируется и получается новая аминокислота:

Центральную роль в пиридоксалевом катализе играет смещение электронной плотности в фермент-субстратном комплексе:

4. Гидролазы

В класс гидролаз входят ферменты, ускоряющие разложение органических соединений с участием воды.

Систематическое название ферментов класса гидролаз состоит из названия субстрата и дефиса слова гидролаза. Класс гидролаз делится на одиннадцать подклассов:

  • Гидролизуют сложноэфирные связи. Примеры: эстеразы, фосфатазы, нуклеазы.
  • Гидролизуют гликозильные связи.

Представителями этого подкласса являются амилазы, хитиназа, полигалактуроназа, нейраминидаза, б-глюкозидаза, в-глюкозидаза, в-фруктофуранозидаза (инвертаза).

4 стр., 1858 слов

Профилактика переутомления у детей и подростков в связи с анатомо-физиологическими ...

... Павлов назвал его охранительным торможением. У детей развитие запредельного торможения можно наблюдать в процессе учебного дня по мере нарастания утомления и снижения умственной и физической работоспособности. ... иррадиации; 2) чем младше ребёнок, тем быстрее образуются у него простые условные связи и тем медленнее формируются тормозные процессы. Поэтому дети младшего возраста часто нецелесообразно ...

— Гидролизуют пептидные связи (пептид-гидролазы).

Для ферментов этого подкласса не существует систематической номенклатуры, поскольку специфичность этих ферментов перекрывается. В этом подклассе различают ряд подподклассов ферментов, в частности отщепляющие N-концевые аминокислоты (аминопептидазы), С-конце-вые аминокислоты (карбоксипептидазы), гидролизующие дипепти-ды (дипептидазы), несколько подподклассов пептид-гидролаз, расщепляющих белки (пептидил-пептидгидролазы, протеиназы).

  • Протеиназы являются эндопептидазами и гидролизуют белки до пептидов разного размера. В зависимости от строения активного центра выделяют следующие подклассы протеиназ.

— Сериновые протеиназы — содержат в активном центре серии, необходимый для катализа. Сюда относятся химотрипсин, трипсин — протеиназы желудочно-кишечного тракта, тромбин, плазмин — протеиназы крови, субтилизин—протеолитический фермент из Вас. subtilis.

  • Тиоловые протеиназы — содержат в активном центре цистеин. В основном это протеиназы растений, например папайя из молочного сока дынного дерева. Некоторые тканевые протеиназы (катепсин В и др.) относятся к этому же типу строения.
  • Кислые протеиназы — содержат в активном центре две карбоксильные группы, оптимум рН их действия от 1 до 5.

К этому типу принадлежат пепсин, реннин (химозин), катепсин D, пеницил-лопепсин.

  • Металлопротеиназы.
  • Протеиназы с неизвестным механизмом катализа.
  • Гидролизуют С—N-связи, отличные от пептидных.

В частности, сюда входят ферменты, расщепляющие амидные связи: аспарагиназа, глутаминаза, уреаза.

  • Гидролизуют кислотно-ангидридные связи. В этот подкласс входят неорганическая пирофосфатаза и АТФазы.
  • Гидролизуют С—С-связи. Например, оксалоацетаза, которая ускоряет гидролитическое расщепление оксалоацетата на оксалат и ацетат.

4.1 Эстеразы

Эти ферменты катализируют реакции гидролиза сложных эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами. Наиболее важными подклассами являются гидролазы сложных эфиров карбоновых кислот и фосфатазы. В качестве примера можно рассмотреть липазу. Липаза ускоряет гидролиз внешних связей в молекулах триацилглициринов:

4.2 Гликозидазы

Эти ферменты ускоряют реакцию гидролиза гликозидов. В зависимости от пространственного изомера, на который действует фермент, его называют b- или c-гликозидазой. Следовательно, они обладают выраженной пространственной специфичностью. Помимо гликозидов, олигонуклеотиды или полисахариды являются субстратами, на которые распространяется действие некоторых гликозидов.

4.3 Пептид-гидролазы

Эти ферменты ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах и, при определенных условиях, также образование пептидных связей, хотя этот путь синтеза белка не является физиологическим. Химизм процесса гидролиза белков и пептидов при участии пептидгидролпз можно выразить следующей схемой:

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются железистыми клетками в виде неактивных проферментов — зимогенов: пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена, так как их активные центры блокированы фрагментами полипептидной цепи, после гидролитического отщепления, которых фермент приобретает активность. Это явление было впервые открыто в лаборатории И. П. Павлова.

6 стр., 2704 слов

Скорость химических реакций

... реагентов на скорость химической реакции. Дополнительный материал., Под "природой реагирующих веществ" понимают: Для веществ молекулярного строения - тип химических связей в молекулах реагентов, прочность связей. Чтобы молекула прореагировала, связь в ней ...

4.4 Амидазы

Эти ферменты ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важное значение имеют уреаза, аспарагиназа, глутаминаза.

Uease был одним из первых белков, ферментом, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент (М=480000) молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до и .

Аспарагиназа и глутаминаза ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой.

5. Лиазы

Ферменты ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по связям С-С; C-N; С-О.

Систематические названия ферментов этого класса образуются по названию субстрата, затем указывается делимая группа и через дефис добавляется слово лиаза.

  • С—С-Лиазы. Этот подкласс включает фруктозодифосфатальдолазу, оксалоацетатдекарбоксилазу и аспартат-4-декарбоксилазу.
  • C—0-Лиазы. Сюда относятся карбоангидраза, фумарат-гидратаза.
  • C—N-Лиазы. Например, аспартат представляет собой аммиачную лиазу, которая катализирует расщепление аспартата на фумарат и аммиак.
  • Образуют С—О-связи. Этот тип связи возникает в результате действия аминоацил-тРНК синтетаз, которые активируют аминокислоты и переносят их на тРНК.
  • Образуют C—S-связи. Ферменты этого подкласса катализируют присоединение различных кислотных остатков к КоА.
  • Образуют C—N-связи. Эти ферменты участвуют, например, в синтезе различных амидов.
  • Образуют С—С-связи. Сюда относятся карбоксилазы — биотинсодержащие ферменты.

Одна из наиболее важных групп этих ферментов — углерод-углеродные лиазы. Среди них важное значение имеют карбоксилиазы. И альдегид — лиазы.

Эти ферменты двухкомпонентны, простетическими группами их во многих случаях являются фосфорные эфиры водорастворимых витаминов: тиамина ( В1) — карбокси — лиазах кетокислот и пиридоксаля (В6)- в карбокси — лиазах аминокислот.

Примером углерод-азот-лиазы является аспарт-аммиаклиаза, которая ускоряет реакцию прямого дезаминирования аспарагиновой кислоты.

Этот фермент характерен для бактерий и ряда растений.

Некоторые лиазы ускоряют реакции не только распада , но и синтеза. Например, из дрожжей выделена L-серин-гидро-лиаза, отщепляющая от серина воду и присоединяющая сероводород, в результате чего синтезируется аминокислота цистеин:

6. Изомеразы

Ферменты, принадлежащие к этому классу, ускоряют геометрические или структурные изменения в одной молекуле. Эти изменения могут заключаться во внутреннем молекулярном переносе водорода, фосфатных и ацильных групп, в изменении пространственного расположения атомных групп.

Систематическое название ферментов этого класса образовано по схеме: субстратный тип реакции изомеризации-изомеразы. В случае внутримолекулярного переноса групп ферменты носят банальные названия мутаз, а в реакциях инверсии групп к хиральным центрам — рацемазой и эпимеразой. Выделяют 6 подклассов:

  • Рацемазы и эпимеразы.
  • Цис-транс-ивомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.

Эти ферменты катализируют взаимное превращение альдозы и кетоза, кетоновых и енольных групп и замещают связи C = C. Например, в реакции D-глице-ральдегид-3-фосфат > дигидроксиацетонфосфат, которая ускоряется D-глицеральдегид-З-фосфат кетол-изомеразой у первого углеродного атома глицеральдегидфосфата (ГАФ) идет восстановление, у второго — окисление.

29 стр., 14470 слов

Социометрия как метод изучения отношений в малых группах

... значимость заключается в том, что в работе рассмотрены и обобщены технологии применения социометрии как метода изучения отношений внутри малых групп. Структура работы. Работа содержит введение, 4 раздела, заключение, библиографию. ...

  • Внутримолекулярные трансферазы. Примером фермента этого подкласса является D-фосфоглицерат 2,3-фосфомутаза, которая катализирует превращение 2-фосфо-O-глицерата в 3-фосфо-D-глицерат.

Наиболее важными изомеразами являются триозофосфат-изомераза, фосфоглицератфосфомутаза, альдосомутараза и изопентинилпирофосфат-изомераза.

Триозофосфатизомераза ускоряет перенос атомов Н в процессе превращения 3-фосфоглицеринового альдегида в фосфодиоксиацетон и обратно:

Фосфоглицератфосфомутаза обеспечивает достаточную скорость превращения 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту и наоборот.

Мутаротаза является представителем стереоизомераз, она ускоряет реакцию превращения б-D-глюкопиранозы в в-D-глюкопиранозу:

7. Лигазы (синетазы)

Основная особенность лигаз — сопряжение синтеза с разложением веществ, способных дать энергию для осуществления биосинтетического процесса. Одним из таких природных соединений является АТФ. Лигазы каталитически ускоряют синтез органических соединений из исходных продуктов, активированных АТФ. Таким образом, лигазы включают ферменты, которые катализируют соединение 2 молекул друг с другом в сочетании с гидролизом пирофосфатной связи с образованием АТФ или другой молекулы нуклеозидтрифосфата.

В качестве примера действия лигазы можно привести в пример синтез пантотеновой кислоты из б, г-диокси-в,в-диметилмасляной кислоты и в-аланина.

Лигазы, кроме того, ускоряют реакции образования С-S-связей, являясь ацил-коэнзим А-синтетазами.

Систематическое название образуется по схеме: А: В лигаза (образующая АДФ), где А и В — соединяющиеся молекулы, в скобках указывается продукт расщепления нуклеозидтрифосфата, который использовался в данной реакции как источник энергии. Весь класс делится на пять подклассов в зависимости от того, между какими атомами образуются связи.